Glykogenolyysi
Glykogenolyysi on hiilihydraattien aineenvaihdunnan tapahtuma, jossa kehon soluihin varastoitunut glykogeeni pilkkoutuu glukoosi-1-fosfaatiksi. Ihmisillä ja monilla muilla eliöillä glykogenolyysi tapahtuu lähinnä maksan ja luurankolihasten solujen solulimassa sillä vain näissä kudoksissa glykogeeniä on merkittävästi. Glykogenolyysi ei tarkoita ravinnon (kuten lihan) mukana tulleen glykogeenin pilkkoutumista.[1]
Glukogenolyysissä pyrkimyksenä on saada maksa vapauttamaan glukoosia verensokeriksi muiden kehon solujen käyttöön. Tapahtuma kohottaa verensokeria perustasoa suuremmaksi hetkellisesti tai ylläpitää sitä suunnilleen samana jos se on vaarassa laskea. Tämän ohella tapahtuma voi, erityisesti lihassolujen kohdalla, lisätä vain solujen omaa energiansaantia glykogeenivarastoistaan ilman että ne ruokkivat muita soluja verensokeria kohottamalla.[1]
Glykogenolyysiä lisäävät lähinnä glukagoni ja epinefriini, vaikka muitakin vähemmän keskeisiä tekijöitäkin on. Glukagoni ja epinefriini erittyvät verenkiertoon, kiertävät siellä ja sitoutuvat lopulta omiin reseptoreihinsa vaikuttamiensa solujen pinnoilla.[1]
Glukagoni saa aikaan glykogenolyysin lähinnä vain maksassa. Maksa ylläpitää glukagonin vaikutuksesta verensokeria esimerkiksi ruokailuiden välissä tai paastossa. Epinefriini taas saa glykogenolyysin aikaan maksassa ja luurankolihaksissa.[1] Epinefriini kohottaa verensokeria sen perustasoa korkeammalle akuutin stressireaktion aikana, jonka on laukaissut vaikkapa liikunta tai pelästyminen. Stressin aikana keho valmistautuu ennakoivasti suuriin fyysisiin suorituksiin,[2] jonka vuoksi verensokerikin kohoaa normaalia enemmän koska sitä ennakoidaan kuluvan hetken kuluttua enemmän.[1]
Ketjujen α1→4 sidosten pilkkominen
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Glykogeeni sisältää glukoosiketjuja joissa glukoosit ovat toisissaan perättäin kiinni anomeerisin α1→4 -sidoksin. Glykogeenifosforylaasi-entsyymi irrottaa näiden glukoosiketjujen päissä olevia glukooseja järjestyksessä ketjun siten lyhentyessä glukoosi kerrallaan. Entsyymi liittää fosforylyyttisesti fosfaatin α1→4 -sidoksessa olevan glukoosin ei-pelkistävään päähän (hiileen numero 1), jolloin ketjun pään glukoosi irtoaa glukoosi-1-fosfaattina.[1] Reaktio on reversibeeli tasapainoreaktio, mutta solun fosfaattimolekyylien suuren pitoisuuden vuoksi se etenee käytännössä hajoamistuotteiden suuntaan kuten alla:[3]
Fosfoglukomutaasilla glukoosi-1-fosfaatti muuntuu glukoosi-6-fosfaatiksi fosfaattiryhmän reversibeelissä siirtoreaktiossa hiilestä 1 hiileen 6:[1]
- glukoosi-1-fosfaatti ⇌ glukoosi-6-fosfaatti
Glukoosi-6-fosfaatit menevät sitten yleensä glykolyysiin. Maksan kohdalla ne voivat muuntua myös glukoosiksi glukoosi-6-fosfataasilla. Glukoosi päätyy verensokeriksi. Luurankolihassoluissa (ja rasvasoluissa) ei ole glukoosi-6-fosfataasia, joten nämä eivät vapauta glukoosia vereen.[1]
Haarojen α1→6 sidosten pilkkominen
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
Glykogeeni sisältää haaroja, jotka koostuvat α1→6 -sidoksista. Glykogeenifosforylaasi jatkaa α1→4 -sidosten pilkkomista glukoosi kerrallaan kunnes se saapuu kohtaan, jossa on α1→6 -haara, jota se ei voi pilkkoa. Suorassa ketjussa pilkkoutuminen pysähtyy kolmen glukoosin päähän haarautuneesta glukoosista ja haaraumassa neljän glukoosin päähän haarakohdasta.[1]
Haaroituksenpurku-entsyymi (EC 3.2.1.33, eng. debranching enzyme) käsittelee haarakohdan. Se siirtää ensin α1→6 -sidoksella kiinni olevasta glukoosista kolmen glukoosin ketjun α1→4 -sidoksella toisen ketjun päähän. Haaraumassa on nyt vain yksi glukoosi ja siitä eteenpäin suoraan etenevässä α1→4 -ketjussa on 6.[1]
Sitten haaroituksenpurku-entsyymi poistaa haaran glukoosin pelkkänä glukoosina hydrolyyttisesti (ei fosforylyyttisesti). Heksokinaasi muuntaa tämän glukoosin glukoosi-6-fosfaatiksi, joka menee sitten yleensä glykolyysiin. Jäljelle jääneen suoran ketjun pilkkoo glykogeenifosforylaasi kuten ylemmässä osiossa on kuvailtu.[1]
Katso myös
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]- Glykogeneesi, glykogeenin tuotto
- Glukoneogeneesi, glukoosin tuotto
- Glykolyysi, glukoosin hajotus
Lähteet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]- ↑ a b c d e f g h i j k DL Nelson & MM Cox: Lehninger principles of biochemistry, s. 595–596, 607-608, G7. (5. painos) New York: W.H. Freeman, 2008. OCLC: 191854286. LCCN: 2007941224 ISBN 9780716771081 Teoksen verkkoversio.
- ↑ LK McCorry: Physiology of the Autonomic Nervous System. American Journal of Pharmaceutical Education, 15.8.2007, 71. vsk, nro 4. PubMed:17786266 ISSN 0002-9459 Artikkelin verkkoversio.
- ↑ NB Livanova, NA Chebotareva, TB Eronina, BI Kurganov: Pyridoxal 5'-phosphate as a catalytic and conformational cofactor of muscle glycogen phosphorylase B. Biochemistry, lokakuu 2002, 67. vsk, nro 10, s. 1089–1098. PubMed:12460107 ISSN 0006-2979 Artikkelin verkkoversio.