Proteaasi
Proteaasi (myös proteinaasi tai peptidaasi) on yhteinen nimi niille entsyymeille, jotka aiheuttavat proteolyysin eli pilkkovat proteiineja hydrolysoimalla aminohapoista koostuvan proteiinin aminohappojen välisiä peptidisidoksia.[1]
Proteaaseja pidettiin pitkään löytymisensä jälkeen vain proteiineja yksinkertaisesti hajottavina entsyymeinä, kuten esim. pepsiini. Sittemmin on ymmärretty proteaasien toiminnan voivan olla myös hyvin tarkkaan kohdeproteiininsa valikoivaa ja saksimaista, kuten esimerkiksi verenpaineen säätelyssä toimivan angiotensiinikonvertaasin toiminta.[2]
Proteaasien luokittelu
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Luokittelu katalyyttisen mekanismin perusteella
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Proteaasit luokitellaan niiden katalyyttisen mekanismin perusteella seitsemään ryhmään:[3]
- Aspartaattiproteaasit, kuten ihmisen pepsiini A.[4]
- Seriiniproteaasit, kuten kymotrypsiini A.[5]
- Treoniiniproteaasit, kuten munuaistiehyiden läpimitan säätelyssä tärkeä polykystiini-1.[6]
- Metalloproteaasit, kuten karboksipeptidaasi A1.[7]
- Kysteiiniproteaasit, kuten kaspaasi-1.[8]
- Glutamaattiproteaasit, kuten eräästä Scytalidium-suvun sienestä löydetty skytalidoglutamaattipeptidaasi.[9]
- Asparagiiniproteaasit, kuten eräs ihmisen polioviruksen kapsidin muodostuksessa olennainen proteaasi.[10]
Lisäksi on löydetty proteaaseja, jotka käyttävät useampaa kuin yhtä yllä luetelluista mekanismeista.[11]
Muut luokittelutavat
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Proteaaseja voidaan luokitella myös mm. niiden evolutiivisen sukulaisuuden perusteella heimoihin ja perheisiin sekä niiden toiminnan kannalta ihanteellisen pH:n mukaan happamassa, neutraalissa tai emäksisessä liuoksessa aktiivisiin proteaaseihin.
Toimintamekanismi
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Esim. ruoansulatukseen osallistuvat proteaasit pilkkovat pitkät proteiinimolekyylit pienemmiksi palasiksi leikkaamalla proteiiniketjun aminohappojen välisen peptidisidoksen. Eksopeptidaaseiksi kutsutaan vain aminohappoketjun päistä peptidisidoksia hydrolysoivia proteaaseja. Endopeptidaasit puolestaan pilkkovat aminohappoketjun sisällä olevia peptidisidoksia.
Lähteet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]- ↑ Barret, A J ja McDonald, J K: Nomenclature: protease, proteinase and peptidase. (PDF) Biochem J, 1986, nro 3, s. 935. Viitattu 26.12.2013.
- ↑ Lopéz-Otín, Carlos ja Bond, Judith S.: Protases: Multifunctional Enzymes in Life and Disease. (PDF) The Journal of Biological Chemistry, 2008, nro 283, s. 30433–30437. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Families of Proteolytic Enzymes (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Summary for peptidase A01.001: pepsin A (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Summary for peptidase S01.001: chymotrypsin A (cattle-type) (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Family T6 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Summary for peptidase M14.001: carboxypeptidase A1 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Summary for peptidase C14.001: caspase-1 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Pillai, B. et al. Crystal structure of scytalidoglutamic peptidase with its first potent inhibitor provides insights into substrate specificity and catalysis. J Mol Biol, 2007, nro 2, s. 343–361. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Family N8 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
- ↑ Family P1 (Arkistoitu – Internet Archive). WTSI, 2013. Viitattu 26.12.2013
Aiheesta muualla
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]
- Terveyskirjasto: Proteaasi
- MEROPS-peptidaasitietopankki (Arkistoitu – Internet Archive) (englanniksi)