Fosfoenolipyruvaattikarboksikinaasi
Fosfoenolipyruvaattikarboksikinaasi on entsyymi, joka osallistuu glukoneogeneesiin. Se muuttaa oksaloetikkahapon fosfoenolipalorypälehapoksi ja hiilidioksidiksi. Entsyymiä on kaikissa selkärankaisissa ja lisäksi monissa kasveissa, bakteereissa, hiivoissa, hyönteisissä, nilviäisissä ja sienissä.[1]
Muodot
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Fosfoenolipuryvaattikarboksikinaasi voidaan jakaa kahteen ryhmään entsyymin sijainnin mukaan. Entsyymiä on mitokondrioissa ja sytosolissa esiintyvät muodot. Kyyhkyjen, kanojen ja kanien maksassa esiintyvä fosfoenolipuryvaattikarboksikinaasi on mitokondriaalista muotoa ja kotihiirillä ja rotilla entsyymiä on vain sytosolissa. Ihmisillä, marsuilla ja lehmillä entsyymiä on yhtä paljon sekä mitokondrioissa että sytosolissa. Sytosolinen ja mitokondriaalinen muoto eroavat rakenteeltaan, immunologisilta ominaisuuksiltaan ja kinetiikaltaan.[2][3]
Fosfaattiryhmän lähteet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Fosfoenolipyruvaattikarboksikinaasi paitsi poistaa oksaloetikkahaposta hiilidioksidimolekyylin, myös fosforyloi tuotteen. Eläimillä ja joillakin bakteereilla fosfaattiryhmän lähde on yleensä guanosiinitrifosfaatti, joka muuttuu guanosiinidifosfaatiksi. Kasvit ja eräät bakteerit käyttävät ATP:tä ja osa bakteereista pyrofosfaatti-ionia.[4][5][6]
Fosfoenolipyruvaattikarboksikinaasi kasveissa
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Fosfoenolipyruvaattikarboksikinaasia tavataan C4-yhteyttävissä kasveissa, kuten nopeakasvuisissa trooppisissa ruohoissa. Fosfoenolipalorypälehappo muutetaan kasvin lehtien mesofyllikudoksessa oksaloetikkahapoksi ja edelleen asparagiinihapoksi. Asparagiinihappo siirretään johtosolukkoon, missä aminotransferaasientsyymi muuttaa asparagiinihapon jälleen oksaloetikkahapoksi. Sytosolissa fosfoenolipyruvaattikarboksikinaasi muuttaa oksaloetikkahapon fosfoenolipalorypälehapoksi. Vapautuva hiilidioksidi siirtyy viherhiukkasiin, joissa siitä valmistetaan sokeria.[7]
Olosuhteet, aktivaattorit ja inhibiittorit
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]Fosfoenolipyruvaattikarboksikinaasi toimii parhaiten, kun lämpötila on eliöstä riippuen 25–80 °C ja pH 6,2–8,8. Entsyymin toiminnalle hyvin tärkeä aktivaattori on mangaani-ioni. Myös magnesiumionit aktivoivat entsyymiä, mutta eivät ole aivan yhtä tehokkaita. Entsyymin inhibiittoreita ovat muun muassa kaliumvetykarbonaatti, α-ketoglutaarihappo sekä eräät metallit, kuten koboltti ja kromi, jotka muodostavat yhdisteitä guanosiinitrifosfaatin kanssa.[4]
Lähteet
[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]- ↑ Paul D. Boyer: The Enzymes, s. 136. Academic Press, 1972. ISBN 978-0121227067 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 14.12.2009). (englanniksi)
- ↑ Robert K. Murray: Harper's illustrated biochemistry, s. 153. McGraw-Hill Professional, 2003. ISBN 978-0071389013 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 14.12.2009). (englanniksi)
- ↑ Klaus Urich: Comparative animal biochemistry, s. 692. Springer, 1994. ISBN 978-3-540-57420-0 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 14.12.2009). (englanniksi)
- ↑ a b EC 4.1.1.32 - Phosphoenolpyruvate carboxykinase (GTP) Brenda. Viitattu 14.12.2009. (englanniksi)
- ↑ EC 4.1.1.38 - phosphoenolpyruvate carboxykinase (diphosphate) Brenda. Viitattu 14.12.2009. (englanniksi)
- ↑ EC 4.1.1.49 - Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) Brenda. Viitattu 14.12.2009. (englanniksi)
- ↑ Hans-Walter Heldt: Plant biochemistry, s. 231. Academic Press, 2005. ISBN 978-0-12-088391-2 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 14.12.2009). (englanniksi)