Biotiinisyntaasi

Wikipediasta
Siirry navigaatioon Siirry hakuun
Malli Escherichia coli -bakteerin biotiinisyntaasin rakenteesta

Biotiinisyntaasi on entsyymi, joka katalysoi biotiinin biosynteesin viimeistä vaihetta, jossa detiobiotiinista muodostuu biotiinia. Entsyymiä esiintyy muun muassa useissa bakteereissa, kasveissa ja sienissä. Eläimillä ei entsyymiä ole. Biotiinisyntaasin EC-numero on EC 2.8.1.6.[1][2]

Rakenne ja toiminta

[muokkaa | muokkaa wikitekstiä]

Biotiinisyntaasi on rakenteeltaan kahdesta samanlaisesta alayksiköstä muodostuva homodimeeri. Esimerkiksi Escherichia coli -bakteerin entsyymin alayksiköiden molekyylimassa on noin 39 kDa ja koko entsyymin molekyylimassa on 78 kDa. Biotiinisyntaasi on rauta-rikkiproteiini ja sisältää kahdenlaisia raudan ja rikin muodostamia klustereita. Nämä klusterit ovat 2Fe-2S-klusteri, jossa rautaioni on sitoutunut kysteiiniaminohappoihin ja 4Fe-4S-klusteri, joka on muodostunut rauta- ja sulfidi-ioneista. Biotiinisyntaasi tarvitsee koentsyymikseen S-adenosyylimetioniinin. Lisäksi entsyymi vaatii toimiakseen ferredoksiinin tai flavodoksiinin.[1][2][3][4][5]

Biotiinisyntaasi kuuluu niihin harvoihin entsyymeihin, jotka katalysoivat radikaalireaktioita. Entsyymissä rikin lähteenä toimii rauta-rikkiklusteri. Reaktiomekanismin ensimmäisessä vaiheessa entsyymi siirtää elektroneja ferredoksiinilta tai flavodoksiinilta S-adenosyylimetioniilille, josta muodostuu radikaali. Tämä radikaali vastaanottaa detiobiotiinin metyyliryhmältä protonin abstraktioreaktiolla, ja pelkistyy itse metioniiniksi ja 5'-deoksiadenosiiniksi. Näin detiobiotiinista muodostuu radikaali, joka muodostaa sidoksen rauta-rikki-klusterin sulfidi-ionin kanssa. Seuraavassa vaiheessa toinen S-adenosyylimetioniinista muodostunut radikaali ottaa vastaa saman detiobiotiinimolekyylin toiselta metyyliryhmältä protonin, jolloin muodostuu uusi radikaali. Tämäkin radikaali reagoi klusterin sulfidi-ionin kanssa, jolloin muodostuu rikkiä sisältävä heterosyklinen rengasrakenne ja biotiini vapautuu entsyymistä. Prosessissa rauta pelkistyy hapetusluvulta +III hapetusluvulle +II.[1][2][3][4][5]

  1. a b c EC 2.8.1.6 - biotin synthase Brenda. Viitattu 24.2.2017. (englanniksi)
  2. a b c Daniel L. Purich, R. Donald Allison: The Enzyme Reference, s. 126. Academic Press, 2003. ISBN 9780080550817 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 24.2.2017). (englanniksi)
  3. a b Tracey Rouault: Iron-Sulfur Clusters in Chemistry and Biology, s. 111–120. Walter de Gruyter, 2014. ISBN 978-3110308327 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 24.2.2017). (englanniksi)
  4. a b Art E. Cho,William A. Goddard III: Metalloproteins, s. 64–65. CRC Press, 2015. ISBN 9781439813188 synthase&f=false Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 24.2.2017). (englanniksi)
  5. a b Fabrice Rébeillé,Roland Douce: Biosynthesis of Vitamins in Plants, s. 51–54. Academic Press, 2011. ISBN 9780123864796 Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 24.2.2017). (englanniksi)